Întrebare |
Răspuns |
Gdzie znajduje się a-helisa, B-sheet, loops i lewoskrętna a-helisa începe să înveți
|
|
Gdzie znajduje się a-helisa, B-sheet, loops i lewoskrętna a-helisa
|
|
|
Resulution in crystalografi începe să înveți
|
|
najmniejsza odległość pomiędzy zobserwowanymi płaszczyznami (depends on how large angle it is still possible to record the diffraction pattern maxima)
|
|
|
începe să înveți
|
|
współczynnik temperaturowy, koresponduje ze swobodą ruchów termicznych(oscylacji i drgań) poszczególnych atomów
|
|
|
Problemy w krystalografii începe să înveți
|
|
słabej jakości dyfraktogramy, wysoka czystość próbki, trudność w krystalizacji, wysoki koszt dobrej jakości sprzętu, problem faz
|
|
|
Mostki disiarczkowe (disulphide bridge) începe să înveți
|
|
tworzą się w warunkach utleniających
|
|
|
Domeny w pojedynczym wielodomenowym białku începe să înveți
|
|
zachowują swoją odrębność (retain their original structure in the case of fusion proteins)
|
|
|
Oddziaływania elektrostatyczne începe să înveți
|
|
najsilniejsze są w hydrofobicznym centrum, a ekranowane przez rozpuszczalnik
|
|
|
Fałdowanie białek w komórce (cellular enviroment) începe să înveți
|
|
Jest trudniejsze ze względu na duże stężenie innych białek (is hampered by molecular crowding, but helped by molecular chaperones)
|
|
|
Pole siłowe (force field) începe să înveți
|
|
wszystkie równania i parametry, które pozwalają na odpalenie symulacji
|
|
|
Conformational hyperspace - konformacja białka începe să înveți
|
|
kształt zależny od warunków środowiska
|
|
|
Dynamika molekularna nie pozwala na începe să înveți
|
|
przewidywanie struktury tylko na podstawie sekwencji (determination of spatial structure of protein)
|
|
|
începe să înveți
|
|
1. Obecność mobilnych fragmentów, 2. Dość mała masa białka
|
|
|
Wiązanie peptydowe w przypadku proliny începe să înveți
|
|
Z reguły jest trans, ale potrafi być cis
|
|
|
Najwięcej punktów na Ramachandran plot ma jaki aminokwas începe să înveți
|
|
|
|
|
începe să înveți
|
|
Miara dopasowania modelu do danych eksperymentalnych im bliżej 0 tym lepiej
|
|
|
Metoda SAXS (small angle X- ray scattering) zalety începe să înveți
|
|
Używana do białek w roztworze, jednak daje tylko ogólny obraz a stężenie białek musi być duże
|
|
|
Serpiny przypadek szczególny începe să înveți
|
|
lokalne minimum w conformational landscape może być konformacją aktywną
|
|
|
Oddziaływania van der Waalsa începe să înveți
|
|
grają kluczową rolę na małe dystanse
|
|
|
Krystalografia rentgenowska începe să înveți
|
|
białko musi krystalizować, mg białka, brak ograniczenia w masie białka
|
|
|
Hinge movement, shear movement, locla foldind/unfolding începe să înveți
|
|
ruch zawiasowy(kalmodulina), ślizganie się jednej podjednostki po drugiej
|
|
|